LON-CAPA NO-Reduktase

Stickstoffmonoxidreduktase
aus Fusarium oxysporum

Zur Hervorhebung der beschriebenen Eigenschaften die Kästchen

anklicken. An jeder Stelle können die Bilder mit der Maus bewegt werden - wenn die Orientierung für weitere Schritte völlig daneben ist, führen zurückliegende breite

Kästchen zu einer Ausgangsposition zurück.

Die NO-Reduktase ist ein wasserlösliches Häm-Protein aus 403 Aminosäuren (M_r 46 kDa). Aufgrund seiner Sequenz gehört das Enzym zu der P450-Überfamilie, die nächste Ähnlichkeit besteht zu der Monooxygenase P450s. Die Tertiärstruktur ist durch eine große Anzahl Helices charakterisiert (für bessere Sichtbarkeit der Elemente aus der Tabelle bitte das Molekül selber mit der Maus in Positur drehen! Zur Grundstellung kommt man mit diesem Knopf zurück):

alpha-Helix				3₁₀-Helix
an	Nr	aus		an	Nr	aus
	A				A
	B				B
	B'				C
	C				D
	D'				E
	D				F
	E'
	E			beta-Blatt
	F				S1
	G				S2
	H				S3
	I'				S4
	I
	J			Die Nomenklatur der Strukturelemente stammt aus der Literatur
	K
	K2
	L
	L'

Die Helices I und I' haben eine gemeinsame Achse . Hier gibt es eine Wasserstoffbrücke zwischen Ala²³⁹ und Thr²⁴³ . Diese Wasserstoffbrücke läuft jedoch über zwei Wassermoleküle . Ein weiteres Wassermolekül ist in dieses Netzwerk eingebunden . Der Abstand der Aminosäuren wird dadurch so groß, daß es keine durchgehende alpha-Helix gibt. Diese Konformation trifft für den Ruhezustand des Enzyms zu.

Wenn das Eisenatom des Häms mit NO besetzt ist, entsteht ein anderes Wasserstoffbrücken-Netzwerk

X	(rechtes Bild).

Das Wassermolekül 63 findet sich an der selben Stelle

, aber ausgehend vom NO (hellgrün)

gibt es nun über W²² eine Brücke zu Ser²⁸⁶

und von dort über W⁸ zu Asp³⁹³

. Über Wasser 74 wird schließlich die Proteinoberfläche und damit das umgebende Lösungsmittel erreicht

. Über diese Kette wird das zur Reduktion des NO nötige Proton in das Innere des Enzyms geleitet.

In der raumfüllenden Ansicht des Proteins wird der Kanal deutlich . Im linken Bild ist der Blick auf das Häm frei (beide Bilder selber mit der Maus weiterdrehen!).

Literatur: S-Y Park et al, Nature Struct. Biol. 4 (1997) 829-832

Nitritreduktion
Inhaltsverzeichnis

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1-98 © R Bergmann